Zespołom badawczym kierowanym przez prof. dra hab. Artura Osyczkę i dra hab. Sebastiana Glatta ? laureatów programów TEAM i TEAM TECH Core Facility FNP ? udało się uzyskać wysokorozdzielcze struktury cryo-EM kompleksu białkowego cytochrom b6f, jednego z kluczowych białek fotosyntezy. Białko to pełni funkcję nośnika elektronu między plastochinolem a plastocyjaniną, łącząc inne ważne kompleksy białkowe ? fotosystemy ? w funkcjonalną całość.
Pierwsza ze struktur (o rozdzielczości 2,7 ?) pokazuje, w jaki sposób plastocyjanina przyłącza się do dimerycznego kompleksu, aby efektywnie odebrać elektron w trakcie reakcji katalitycznej. Co ciekawe, struktura pokazuje tylko jedną plastocjaninę przyłączoną do dimeru. Druga struktura (o wyjątkowo wysokiej rozdzielczości 2,1 ?) identyfikuje szereg cząsteczek plastochinonu ułożonych w sposób sugerujący istnienie specyficznego kanału umożliwiającego przepływ cząsteczek tego związku przez centrum katalityczne. Zarówno wejście jak i wyjście tego kanału znajduje się w osobnych rejonach białka, co wskazuje na możliwość jednokierunkowego przepływu cząsteczek chinonu zachodzącego w płaszczyźnie równoległej do powierzchni błony, w czasie którego dochodzi do reakcji katalitycznej. Byłby to całkowicie nowy sposób oddziaływania białka z substratem, różniący się od dotychczas postulowanego modelu, w którym chinon opuszcza centrum katalityczne po reakcji, wycofując się tym samym kanałem, którym uprzednio wszedł do centrum. Struktura uwidoczniła również, że cytochrom b6f specyficznie oddziałuje z fosfoproteiną TSP9 ? białkiem biorącym udział w regulacji procesu fotosyntezy w tylakoidach, ale dotąd nie rozważanym jako potencjalny partner cytochrom b6f.
Dr hab. Marcin Sarewicz, pierwszy autor pracy, wyjaśnia: ?Odkrycie tego oddziaływania rzuca nowe światło na temat sposobu, w jaki może dochodzić do regulacji procesu fotosyntezy na poziomie cytochromu b6f z udziałem TSP9?.
Prof. Artur Osyczka podsumowuje: ?Nowe informacje, jakich dostarczyły opublikowane struktury, przyczynią się do głębszego zrozumienia molekularnych podstaw wydajności energetycznej fotosyntezy, stając się jednocześnie podstawą dalszych badań spektroskopowych?.
Dr hab. Sebastian Glatt dodaje: ?Szczególnie dlatego, że struktura o rozdzielczości 2,1? jest obecnie najdokładniejszym modelem cytochromu b6f uzyskanym dla roślin wyższych. Także ze względu na wyjątkowo wysoką rozdzielczość struktury dostarczą modeli do dokonywania obliczeń kwantowo-mechanicznych celem dalszego zrozumienia fizyko-chemicznych podstaw kluczowych reakcji fotosyntezy katalizowanych przez cytochrom b6f?.
Próbki białkowe zostały wyizolowane i scharakteryzowane biochemicznie na WBBiB. Próbki do analizy strukturalnej zostały przygotowane w Laboratorium Biologii Strukturalnej, a dane strukturalne zostały zebrane przy użyciu mikroskopu elektronowego Titan Krios G3i w Narodowym Centrum Promieniowania Synchrotronowego SOLARIS.
Projekt był finansowany z Funduszy Europejskich z programu Inteligentny Rozwój (POIR) ze środków przyznanych przez Fundację na rzecz Nauki Polskiej w ramach programów TEAM (kierowany przez prof. A. Osyczkę) i TEAM TECH Core Facility (kierowany przez dra hab. S. Glatta).
Więcej informacji:
